内质网对蛋白质的加工

内质网对蛋白质的加工: 包括糖基化、羟基化、酰基化、二硫键形成等,其中最主要的是糖基化,几乎所有内质网上合成的蛋白质最终被糖基化。糖基化的作用是:①使蛋白质能够抵抗消化酶的作用;②赋予蛋白质传导信号的功能;③某些蛋白只有在糖基化之后才能正确折叠。 糖基一般连接在4种氨基酸上,分为2种: O-连接的糖基化(O-linked glycosylation):与Ser、Thr和Hyp的OH连接,连接的糖为半乳糖或N-乙酰半乳糖胺,在高尔基体上进行O-连接的糖基化。 N-连接的糖基化(N-linked glycosylation):与天冬酰胺残基的NH2连接,糖为N-乙酰葡糖胺。 内质网上进行的为N-连接的糖基化。糖的供体为核苷糖(nucleotide sugar),如CMP-唾液酸、GDP-甘露糖、UDP-N-乙酰葡糖胺等。糖分子首先被糖基转移酶转移到膜上的磷酸长醇(dolichol phosphate)分子上,装配成寡糖链。再被寡糖转移酶转到新合成肽链特定序列(Asn-X-Ser或Asn-X-Thr)的天冬酰胺残基上。 高尔基体对蛋白质的加工: 高尔基体的主要功能将内质网合成的蛋白质进行加工、分类、与包装,然后分门别类地送到细胞特定的部位或分泌到细胞外。 蛋白质糖基化 N-连接的糖链合成起始于内质网,完成于高尔基体。在内质网形成的糖蛋白具有相似的糖链,由Cis面进入高尔基体后,在各膜囊之间的转运过程中,发生了一系列有序的加工和修饰,原来糖链中的大部分甘露糖被切除,但又被多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。糖蛋白的空间结构决定了它可以和那一种糖基转移酶结合,发生特定的糖基化修饰。 许多糖蛋白同时具有N-连接的糖链和O-连接的糖链。O-连接的糖基化在高尔基体中进行,通常的一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖,连接的部位为Ser、Thr和Hyp的OH基团,然后逐次将糖基转移到上去形成寡糖链,糖的供体同样为核苷糖,如UDP-半乳糖。糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记,改变多肽的构象和增加蛋白质的稳定性。内部构造在高尔基体上还可以将一至多个氨基聚糖链通过木糖安装在核心蛋白的丝氨酸残基上,形成蛋白聚糖。这类蛋白有些被分泌到细胞外形成细胞外基质或粘液层,有些锚定在膜上。 是膜上的酶加工蛋白质,酶对蛋白质进行加工和修饰,使其具有特定的空间结构,才能具有特定的生理功能!膜结构本身不能加工蛋白质! 一般分泌蛋白都要通过内质网途径通过高尔基体分泌,而结构蛋白本身有滞留信号不会被分泌,通过细胞内的转运途径到达作用点. 内质网上核糖体主要把氨基酸加工成蛋白质,更确切的说是多肽;之后内质网将其盘旋、折叠,把某些多肽加上糖侧链;而高尔基体将多条多肽链加工成蛋白质。但是,既要内质网又要高尔基体加工的蛋白质一定是分泌蛋白,细胞自用的蛋白质一定不须内质网加工。