氨基酸、蛋白质和核酸

null21 氨基酸、蛋白质和核酸21 氨基酸、蛋白质和核酸21.1 氨基酸 (amino acid) 21.2 多肽 (peptide) 21.3 蛋白质 (Proteins) 21.4 核酸 (nucleic acid)蛋白质和核酸是生物高分子化合物。 氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。21.1 氨基酸 (amino acid)21.1 氨基酸 (amino acid) 天然蛋白质水解得到的氨基酸有30余种，常见的有20种，除脯氨酸外均为α-氨基酸。羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物叫氨基酸。null一、α-氨基酸的构型、分类和命名 分子内既含有氨基又含有羧基的化合物叫氨基酸。根据氨基与羧基位置的不同可分为α、β、γ或δ氨基酸。蛋白质水解得到的几乎全是α－氨基酸null 除甘氨酸外，分子中α-碳均为手性碳原子，有旋光异构体。 构型习惯上采用D/L法标记。不论含几个手性碳原子，以α-碳的构型为准。L-α-氨基酸 L-α-丙氨酸 蛋白质水解得到的α-氨基酸几乎都是L构型。D-α-氨基酸 null 组成蛋白质的20种常见氨基酸结构 名称 缩写 等电点甘氨酸 Gly 5.97丙氨酸 Ala 6.00null 结构 名称 缩写 等电点 脯氨酸 pro 6.30酪氨酸 Tyr 5.66 *色氨酸 Trp 5.89天冬氨酸 Asp 2.77谷氨酸 Glu 3.22酸性null 结构 名称 缩写 等电点*苏氨酸 Thr 5.6谷酰胺 Gln 5.56 天冬酰胺 Asn 5.07*蛋氨酸 Met 5.74丝氨酸 Ser 5.68 null 结构 名称 缩写 等电点*缬氨酸 Val 5.96*异亮氨酸 Ile 5.98*亮氨酸 Leu 6.02*苯丙氨酸 Phe 5.48半光氨酸 Cys 5.07null 结构 名称 缩写 等电点碱性*赖氨酸 Lys 9.74精氨酸 Arg 10.76组氨酸 His 7.59(上述氨基酸中，*为必要氨基酸，人体内不能合成， 只能从食物中得到）null二、氨基酸物理性质 氨基酸多是无色晶体，熔点一般在200～300℃，比相应的羧酸和胺高。 多数的氨基酸难溶于有机溶剂而可溶于水，溶解度大小与溶液的pH密切相关。 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性。一些氨基酸具有鲜味。 三、α-氨基酸的化学性质1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应三、α-氨基酸的化学性质null1、两性性质和等电点 氨基酸分子中含有 氨基和 羧基，可与酸反应生成铵盐，又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性质。偶极离子 分子内的氨基和羧基能相互作用形成内盐。内盐同时带有正电荷和负电荷，为偶极离子。氨基酸在结晶状态是以偶极离子形式存在的。null++- 等电点 等电点 当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两性离 子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向 电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶 液的pH值称为氨基酸的等电点，通常以pl表示。K1：-COOH电离常数；K2：-NH3+电离常数 null氨基酸在溶液中受溶液pH的影响存在着下列平衡：pH>pI pH=pI pH＜pI氨基酸的pH值：氨基酸的pH值：氨基酸在等电点时，溶解度最小，可用调节等电点的方法分离氨基酸的混合物。碱性氨基酸：需加碱调到等电点，故其等电点 大于7，一般在7.6～10.8之间。酸性氨基酸：需加酸调到等电点，故其等电点 小于7，一般在2.8～3.2之间。中性氨基酸：等电点小于7（负离子要多些）， 等电点一般在5～6.3之间。null(1)谷氨酸(pI=3.22)，在pH=9溶液中的存在形式 (2) 精氨酸(pI=10.8)，在pH=6溶液中的存在形式 (3) 甘氨酸(pI=5.97) ，在pH=6溶液中的存在形式负离子 正离子 偶极离子null 氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。2、与亚硝酸反应null3、与甲醛反应 氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。null4、氧化脱氨反应 在氧化剂的作用下，氨基酸氧化成亚氨基酸后脱去一分子氨生成酮酸。null5、脱羧反应6、配位反应 氨基酸中的羧基可与金属成盐，同时氨基氮原子上的未共用电子对，可与某些金属离子形成配价键生成稳定的配位化合物。例如，与Cu2+能生成蓝色配位化合物结晶，可分离或鉴定氨基酸。6、配位反应null α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热，经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，生成蓝紫色的物质。用于氨基酸的定性和定量分析。7、茚三酮反应蓝紫色null 一分子α-氨基酸中的氨基和另一分子α-氨基酸中的羧基缩去一分子水生成的化合物叫肽。21.2 多肽1、多肽的分类和命名氨基酸A的羧基与B的氨基缩合成酰胺: 2个氨基酸形成肽——二肽 肽键 3个氨基酸形成肽——三肽 ………………………… 分子量 < 10000---多肽→组成蛋白质 许多多肽本身有重要的生理作用nullN端C端 开链的肽有两个末端，含游离氨基的一端称N端，通常写在左边。含有游离羧基的一端称C端，写在右边。肽的命名从N端开始，由左至右依次将每个氨基酸单位写成“某氨酰”，最后一个氨基酸写为“某氨酸”。某氨酰某氨酰某氨酸例如：null 多肽是不同的α-氨基酸按一定的顺序结合在一起的。想了解一个多肽是由哪些氨基酸组成的，将多肽在酸性溶液中彻底水解，经色层分离后逐个分析。 2、多肽结构的测定 氨基酸在肽链中是如何排列的，可用端基分析法和部分水解法结合起来确定。肽类应用研究和发展前景肽类应用研究和发展前景激素抗生素活性肽应用及展望激素激素 抗生素 抗生素活性肽活性肽生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及到活性肽。生物活性肽是机体内传递信息、调节代谢和协调器官活动的重要化学信使。肽的应用及发展 肽的应用及发展 近年来，多肽的分离纯化、结构分析、化学合成、生物、放射免疫测定、免疫细胞化学以及遗传工程等新技术的应用，新的活性肽不断发现，对活性肽功能认识不断增长，促使这一领域迅速发展。21.3 蛋白质(Proteins) 蛋白质在生物体中承担着各种各样的生理作用与机械功能。供给机体营养、控制代谢过程、输送氧气、负责机械运动、防御疾病及传递遗传信息等。 蛋白质是分子量很大的多肽。习惯上将相对分子质量在一万以内的肽称为多肽，一万以上称为蛋白质。 一、蛋白质的组成21.3 蛋白质(Proteins)主要组成元素为碳、氢、氧、氮。有的还含有硫、磷、碘或金属元素（如铁、铜、锌等） 。 蛋白质的常见分类方法蛋白质的常见分类方法1．根据蛋白质的化学组成 2．根据蛋白质的溶解性和组成 3．根据蛋白质分子形状 4．根据蛋白质生物功能 简单蛋白质和结合蛋白质分类表球状蛋白质和纤维状蛋白质活性蛋白质和非活性蛋白质蛋白质的结构蛋白质的结构 蛋白质的空间结构 蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称为蛋白质的高级结构或空间结构。二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。 蛋白质的空间结构，特别是三、四级结构，目前搞清楚的还很少。研究蛋白质的空间结构对揭示生命本质具有重要的意义。 蛋白质的空间结构null 蛋白质分子的一级结构 一级结构组成多肽链的氨基酸残基的 连接方式和排列顺序 蛋白质的分子构象 蛋白质的分子构象指示: 删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象...” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”一、蛋白质的二级结构二、蛋白质的三级结构三、蛋白质的四级结构四、维持蛋白质分子构象的化学键蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构 是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。指示: 删除样本文档图标,并替换为工作文档图标，如下: 在 Word 中创建文档. 返回 PowerPoint 在“插入”菜单中选择“对象...” 单击“从文件创建” 定位“文件”框中的文件名 确认选中“显示为图标”。 单击“确定” 选择图标 从“幻灯片放映”菜单中选择“动作设置” 单击“对象动作”，并选择“编辑” 单击“确定”左手螺旋与右手螺旋左手螺旋与右手螺旋α螺旋主要的结构特点α螺旋主要的结构特点 右手型α螺旋结构模型 α螺旋主要的结构特点α螺旋主要的结构特点俯视图β折叠结构β折叠结构β折叠片示意图X射线衍射法X射线衍射法测定蛋白质化学结构 的键长键角肽键的键长和键角X射线衍射研究证明X射线衍射研究证明天然的蛋白质分子并不是一条走向随机的松散肽链，每一种都具有自己特定的空间结构。线性的多肽链在空间中折叠成特定的三维结构，这种空间结构通常称为蛋白质的高级结构或分子构象。 肽键不能自由转动，具有部分双键性质。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构null蛋白质的三级结构蛋白质的三级 结构指多肽链 中所有氨基酸 残基的空间关 系，其具有二 级结构、超二 级结构或结构 域肌红蛋白的三级结构肌红蛋白的三级结构null蛋白质的四级结构由两条或两条以上 各自独立具有三级 结构的多肽链通过 次级键相互缔合而 成的蛋白质结构蛋白质四级结构的定义null蛋白质的四级结构 维持蛋白质空间结构的次级键 (4)二硫键和酯键 某些蛋白质分子中，两条多肽链间或同一 条多肽链不同部位上的巯基可氧化生成二硫键。 酯键是由侧链上的羧基与羟基酯化形成的。 维持蛋白质空间结构的次级键(1)氢键 可在肽链间、主链与侧链基团间或侧链基团与 侧链基团间形成。 (2)疏水键 是由侧链的疏水基互相接近而形成的一种 作用力，包括疏水力和Van der Waals力。疏水力是疏水基具有的避开周围水的一种力。(3)离子键又称盐键 是由带正电荷的侧链与带负电荷的侧 链间相互接近，通过静电引力形成的。null维持蛋白质分子构象 的化学键有氢键疏水键范德华力盐键二硫键二、蛋白质的化学性质 蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式存在。1、两性性质和等电点 调节溶液的pH，蛋白质主要成为偶极离子时溶液的pH值，就是该蛋白质的等电点。 pH