蛋白质的理化性质

null第五章食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质 第三节 蛋白质的理化性质第五章食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质 第三节 蛋白质的理化性质 蛋白质的功能性质指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。主要包括水化性质、面性质、结构性质和感官性质。 null6.3.1.1水合性质 蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力。蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合：null 在宏观水平上，蛋白质与水的结合是一个逐步进行的过程，即首先形成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水合，这时表现为：①蛋白质吸收水分充分膨胀而不溶解，这种水合性质通常叫膨润性；② 蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶 液，具有这种特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。 蛋白质结合水的能力：干蛋白质与相对湿度为90～95%的空气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数。 蛋白质的水合能力 可以通过相对湿度法、 溶胀法、过量水法、 水饱和法等方法进行测定。null 影响蛋白质水合性质的因素有多种，主要为： 蛋白质的总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加； 蛋白质在其等电点时水合性质最差，吸水量最少；偏离等电点吸水量增加； 随温度的升高，蛋白质水合能力变差； 低盐浓度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高盐浓度将降低蛋白分子的水化能力。 蛋白质的持水能力：蛋白质吸收水并将水保留在蛋白组织中的能力。 null6.3.1.2蛋白质的溶解度 蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。 蛋白质的溶解度是蛋白质－蛋白质、蛋白质－溶剂之间相互作用达到平衡时的热力学表现形式。 蛋白质的溶解性能可以用水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白质（WDP）、蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）来评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。 蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液pH、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。null6.3.1.3蛋白质溶液的黏度 蛋白质溶液属于胶体溶液，通常具有一定的黏度； 一种流体的黏度(viscotity)反映了它对流动的阻力，其本质可用黏度系数(μ)来表示，其关系式为： τ＝μγ 其中τ为剪切力，γ为剪切速度（或流动速度）。 蛋白溶液不属于牛顿流体，即不属于恒定黏度系数的溶液，其黏度系数随流动速度的增加而降低。这种性质成为假塑或剪切稀释。null絮凝(flocculation)指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥力降低而发生的一种现象； 凝结作用(coagultion)：将发生变性的无规则聚集反应和蛋白质－蛋白质的相互作用大于蛋白质－溶剂相互作用引起的聚集反应； 胶凝作用（gelation)：变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。 null逆的，这种体系称为触变体系，如大豆蛋白离析物和乳清蛋白浓缩物的分散体系就是触变的。 6.3.1.4蛋白质的胶凝作用 关于蛋白在溶液中聚集形态变化的几个概念： 蛋白质的缔合(association)：指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化； 聚合(polymerization)或聚合反应(aggregation)一般是指大的复合物的形成； 沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应； null 蛋白质的胶凝作用是蛋白质的一种非常重要的功能性质，在许多食品，如皮冻、豆腐、碎肉制品和鱼制食品等的制备中起着主要的作用。还可发挥增稠、提高吸水性、颗粒黏结和提高乳浊液或泡沫的稳定性。 按照引起蛋白凝胶形成条件的差异，将食品蛋白凝胶可以分作以下类型： ①加热后再冷却而形成的凝胶。这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶； ②在加热下所形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；null ③由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐； ④不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。 迄今为止，对于蛋白质凝胶的形成机制还不十分清楚，但一般认为蛋白质网络的形成是由于蛋白质－蛋白质和蛋白质－溶剂（水）的相互作用以及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡的结果。 影响蛋白凝胶形成的因素很多，掌握这些因素及影响的规律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝胶形成的程度和质量。null6.3.1.5蛋白质的织构化 蛋白质的织构化(texturization)指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和咀嚼性。也就是人造肉的过程。 蛋白质织构化的方法由热凝结、纤维形成、热塑性挤压等方法。null6.3.1.6面团的形成 面团形成性：一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。 面团形成的主要因素是这些面粉中含有面筋蛋白，包括麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分（80%)，在水中不溶解。麦醇溶蛋白指那些可溶解于70%醇中的面粉蛋白，相对分子量在35000～75000之间，含有链内二硫键；麦谷蛋白分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，也含有链间二硫键。由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15%～20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的180%～200%) null黏着性质；面筋蛋白中还含有较多的非极性氨基酸，这对水化面筋蛋白质的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。具体到其中的两类主要蛋白，麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和扩张强度；麦溶蛋白具有促进面团流动性、伸展性和膨胀性的作用。 面团形成的过程为当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应及增强了疏水的相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了黏弹性的三维蛋白质网络，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用。面筋蛋白在水化揉搓过程中网络的形成可通过加入半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键、加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，从而降低面团的黏弹性或促进黏弹性而得到证明。 null了泡沫结果中薄层液体的排出速度；降低起泡力的原因主要是在糖溶液中，蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开，这样就降低了蛋白质在搅打时产生大的界面面积和泡沫体积的能力。 g.脂类物质的存在：脂类物质，由其是磷脂类物质具有比蛋白质更大的表面活性，可以竞争的方式取 代界面上的蛋白质，于是减 少了膜的厚度和黏合性并最 终因膜的削弱而导致泡沫稳 定性下降。 h.搅打：搅打或搅拌的时 间和强度明显影响蛋白质的 起泡能力；但既要足够也要 适当，过度搅打将破坏泡沫。 null6.3.1.7蛋白质与风味物质的结合 蛋白质与风味物质的结合指蛋白质通过某种形式与一些气味性物质结合而将这些物质固定的性质。这种性质在食品加工中有重要的用途。 蛋白质与风味物质的结合通过弱键进行，主要有物理吸附和化学吸附，前者为范德华结合和毛细管吸附，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。 蛋白质通过分子中的基团或链段与风味物质结合。极性风味物质可以与极性氨基酸残基形成氢键；弱极性的风味物质可以与弱极性氨基酸的脂溶性残基或蛋白质的疏水区结合；蛋白质中的一些部位还可以与一些风味物质发生Has it been 1 h yet?null较强的结合，如一些醛、酮类挥发物可以与赖氨酸的末端氨基形成Schiff碱，而一些胺类挥发物可与天门冬氨酸、谷氨酸的末端羧基形成酰胺键。 可以将蛋白质与风味物质的结合表示为： Pr+nL=PrLn 此式表示蛋白质分子中具有多个结合风味物质的位点并结合了多个风味物质分子。 null按照这种作用模式，可以借用斯卡特卡尔（Scatchard）关系式表示蛋白质和风味物质之间的相互作用： V/[L]=nK-Vk 式中：V是每mol蛋白质结合风味物质的mol数；[L]是平和时游离的风味物的浓度(mol/L)；n是每mol蛋白质具有的合部位数；K是平衡结合常数。 影响蛋白质与风味物质结合的因素包括其它可以影响蛋白构象的物质、水、pH、加热、蛋白的化学改性等。null6.3.1.8蛋白质的改性 蛋白质的改性即指通过采用物理、化学、酶学或基因的方法是蛋白质的组成、大小、所带基团及分子的结构（包括高级结构）发生变化，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性的过程。 蛋白质改性的目的是扩大蛋白资源范围，为食品加工提供可利用的蛋白原料。 蛋白质改性较常用的方法包括化学改性和酶法改性。 null一、化学改性 a.酸或碱的有限水解：利用酸或碱的催化作用将蛋白质部分水解，可以增加蛋白质的溶解度，从而提高其持水性、乳化性和起泡性等，也可提高人体的吸收利用程度。 b.磷酸化：蛋白质的磷酸化可以通过POCl3或三聚磷酸钠与蛋白质的反应而实现。蛋白质分子链上所带的羟基、氨基、羧基可以与反应物发生酯化反应而带上磷酸基或发生交联。经过磷酸化处理后的蛋白质可能发生两个方面的性质变化，当分子中增加了自由的磷酸基时，蛋白质的溶解性能会发生变化，亲水性增加，乳化性能、起泡性能得到改善； null当交联程度增加时，改变了蛋白质的荷电特性，会增加蛋白质的凝胶特性，增加黏弹性等。 c.酰基化：利用乙酸酐、琥珀酸酐等物质与蛋白质反应，可以将酰基结合于蛋白分子中的羟基、氨基、巯基等基团上而导致酰基化。当在蛋白质分子中引入乙酰基或琥珀酰基后，会导致蛋白分子伸展、亚基间解离的趋势增加，从而导致蛋白的溶解度、乳化力和脂肪吸收容量等性能得到改善。 蛋白质的酰基化还可除去一些抗营养因子， 如豆类食物中的植酸，主要由蛋白质带入体内。 而将豆类中的蛋白分子酰基化后，可以大大降 低与植酸的结合能力，使植酸游离而形成植酸 钙而去除。 null二、酶法改性 a.酶法水解：利用大量可供利用的蛋白水解酶，可以对不同来源的蛋白质进行水解。蛋白经过水解后，可以提高溶解性能，增加体内的吸收；也可以降低蛋白的乳化性和起泡性；还可以得到多种具有特殊作用的功能肽类物质。 b.胃合蛋白反应 胃合蛋白(plastein)指蛋白质部分水解后，再经木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶作用而形成的高相对分子量的多肽。胃合蛋白反应指一组反应，包括蛋白质的最初水解，肽键的重新合成等；由于胃合蛋白的结构和氨基酸顺序不同于原始的蛋白质，因此它们的功能性质也发生了变化。What a way to go!null当L-蛋氨酸或赖氨酸加入反应混合物后，能共价地并入新形成的多肽，因此利用胃和蛋白反应能提高蛋氨酸或赖氨酸缺乏的蛋白质的营养价值。 c.蛋白交联：转谷氨酰胺酶(transglutaminase)能在蛋白质分子间引入共价交联。该酶催化酰基转移反应，导致赖氨酰残基经异肽键与谷氨酰胺残基形成共价交联，产生新形式的蛋白质以满足食品加工的需要：