氨基酸

氨基酸 目录 氨基酸定义 氨基酸分类 氨基酸检测 氨基酸作用 氨基酸合成 [编辑本段] 氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能 大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个 碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳 原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在 同一个碳原子上的氨基酸。 [编辑本段] 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分 和（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分 类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。 共有8种其作用分别是： ?赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢， 调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ?色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ?苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ?蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清， 有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ?苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ?异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺 属总司令部作用于甲状腺、性腺； ?亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ?缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 8种人体必须氨基酸的记忆口诀 --- "借一两本蛋色书来" 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230?C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并 放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均 溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）] 三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能 与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种 构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。 2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己 能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 氨基酸单字母简写和性质列表： 缩写 全名 中文译名 支链 分子量 等电点 解离常数（羧基） 解离常数（胺基） pKr(R) G Gly Glycine 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 A Ala Alanine 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 V Val Valine 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 L Leu Leucine 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 I Ile Isoleucine 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 W Trp Tryptophan 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 亲水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 D Asp Aspartic acid 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 H His Histidine 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 N Asn Asparagine 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 E Glu Glutamic acid 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 K Lys Lysine 赖氨酸 碱性 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54 Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 M Met Methionine 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 R Arg Arginine 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48 S Ser Serine 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 T Thr Threonine 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 C Cys Cysteine 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 [编辑本段] P Pro Proline 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 1、茚三酮反应 （ninhydrin reaction） 试剂 颜色 备注 茚三酮（弱酸环境加热） 蓝色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色） （检验α－氨基） 2、坂口反应 （Sakaguchi reaction） α-萘酚+碱性次溴酸钠 红色 （检验胍基 精氨酸有此反应） 3、米隆反应 HgNO3+HNO3+热 红色 （检验酚基 酪氨酸有此反应） 4、Folin-Ciocalteau反应 磷钨酸-磷钳酸 蓝色 （检验酚基 酪氨酸有此反应） 5、黄蛋白反应 浓硝酸煮沸 黄色 （检验苯环 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应） 6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应） 乙醛酸+浓硫酸 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环 （检验吲哚基 色氨酸有此反应） 7、Ehrlich反应 P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸 蓝色 （检验吲哚基 色氨酸有此反应） 8、硝普盐试验 Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水 红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应） 9、Sulliwan反应 1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应） 10、Folin反应 1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色 （检验α－氨基酸） 肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分 子水形成的酰胺键。 肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸 通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目 为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生 成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。 多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末 端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸 组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的 生理功能或药理作用。 多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰 富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多 肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与 氧化型两种谷胱甘肽。 近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重 要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都 有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目 的研究领域之一。 多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的 分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空 间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构， 这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也 还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩 合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。 1、氨基酸纳米硒及其制备方法 2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法 3、复合氨基酸胶囊及其制备方法 4、利用离交树脂由D－N－氨甲酰氨基酸水解制备D－氨基酸的方法 5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法 6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法 7、3－羟基－3－甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法 8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用 9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法 10、氨基酸叶面肥的制备方法 11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法 12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法 13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法 14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途 15、L－氨基酸酰－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法 16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法 17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物 18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法 19、氨基酸锌的制备方法及其应用 20、氮－氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法 目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动 转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内 的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。 [编辑本段] 氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构 成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊 的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。 1 构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水 和食物纤维等。 作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。 构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖 氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、 甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨 酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成， 而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨 酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其 合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的 蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基 酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。 2 生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是 生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失 去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生 命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理 功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非 必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄 入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增， 如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以 发挥下列一些作用：?合成组织蛋白质；?变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质； ?转变为碳水化合物和脂肪；?氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基 酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正 常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生 命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸 在人体生命活动中显得多么需要。 人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生 长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发 育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营 养素。 作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质， 含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们 在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和 调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环 境的统一与平衡。 氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？ 1 作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它 在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的 胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子 蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。 一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各 个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入 血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮 计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐 蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量 又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏 是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收， 抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的 需要。 2 当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相 等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。 正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋 白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破 坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措 施纠正，终将导致抗体死亡。 3 氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代 谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成 CO2和H2O，并放出能量。 4. 某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲 烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。 一碳单位具有一下两个特点：１.不能在生物体内以游离形式存在； ２.必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲 硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。 一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系 的纽带。 5 酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、 碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺 激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结 合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。 6 成人必需氨基酸的需要量20%37% 氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽 药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。 由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中 不可少的医药品种之一。 谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾 病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提 高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。 老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青 壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配 比适当的，这样优质蛋白，延年益寿. 五 含有氨基酸的食物 氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、 蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨 基酸就比较多 牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬 动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等 * 蛋白质的功能：1结构和支持作用，无论是细胞膜，细胞核，还是细胞质，蛋白 质都作为主要成分参与这些结构的构成。 2催化作用：生物体内的各种化学反应，几乎都需要催化剂的催化作用才能进行， 而这些催化剂就是酶。目前已发现的酶类，其化学本质上都是蛋白质。 3：调节作用：生物体内有些激素如胰岛素，生长素等也是蛋白质。这些激素的 相互作用调节着生物体的生长.发育.和新陈代谢的正常进行。 4：运输作用：细胞膜上有些蛋白质专门负责某些物质的跨膜运输；血液中有许 多蛋白质具有运输功能，如红细胞中的血红蛋白可以运输二氧化碳和氧。 5：防御作用：高等动物机体免疫系统中的抗体能够体育外来有害物质的侵袭， 这些抗体既免疫球蛋白 6：运动功能：肌肉的收缩时蛋白质相互滑动的结果；细胞分裂和细胞的各种运 动都与蛋白质有关 [编辑本段] 氨基酸合成amino acid synthesis 组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者 的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体 内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6 步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原 料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移 或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。 氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨 基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式 是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。 氨基酸的分类 必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨 酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由 简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 检测： 茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生 成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 蛋白质： 肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分 子水形成的酰氨键。 肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成 的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽 （polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为 其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为 氨基酸残基（amino acid residue）。 多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末 端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H） 表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸 组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的 生理功能或药理作用。 多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰 富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多 肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨 基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与 氧化型两种谷胱甘肽。 近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重 要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目 的研究领域之一。 多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50 个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的 分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空 间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构， 这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也 还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩 合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。 蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排 列顺序。 氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。是 构成动物营养所需蛋白质的基本物质。 人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。 必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供 给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是： （一） 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节 松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还； （二） 色氨酸：促进胃液及胰液的产生； （三） 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗； （四） 蛋氨酸；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的 功能； （五） 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； （六） 异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令 部作用于（1） 甲状腺（2）性腺； （七） 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸； （八） 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。 （九） 组氨酸：作用于代谢的调节； （十）精氨酸：促进伤口愈合，精子蛋白成分。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230。C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解 并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外， 均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能 与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种 构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。 ?必需氨基酸（essential amino acids） 指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨 酸、苏氨酸等氨基酸。 ?非必需氨基酸（nonessential amino acids） 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基 酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 -------------------------------------------------------------------------------- 分子中同时含有氨基和羧基的有机化合物，是组成蛋白质的基本单位。